Trypsin丨CAS 9002-07-7

Trypsin丨CAS 9002-07-7
Produkteinführung:
Katalognr.: SS134565
CAS-Nr.: 9002-07-7
Gehalt/Gehalt: USP42/1000 USP-Einheiten/mg min (berechnet auf Trockenbasis)
Produktname: Trypsin
Summenformel: C6H15O12P3
Molekulargewicht: 372,10
Synonym(e): Cocoonase; Parenzym; Parenzymol; Pseudotrypsin
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Technische Parameter
Beschreibung

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Spezifikationen

 

Grad USP42
Aussehen Weißes oder fast weißes lyophilisiertes Pulver
Löslichkeit 500.000 USP Trypsin-Einheiten, löslich in 10 ml Wasser und 10 ml Kochsalzlösung TS
Verlust beim Trocknen 5,0 % max
Rückstände beim Zünden 2,5 % max
Grenzwert von Chymotrypsin 50 USP-Einheiten pro 2500 USP-Trypsin-Einheiten/mg max
Test 1000 USP-Einheiten/mg min (berechnet auf Trockenbasis)
Pseudomonas aeruginosa Negativ
Salmonellen Negativ
Staphylococcus aureus Negativ
E. coli 1000 KBE/g max
TAMC 1000 KBE/g max
TYMC 100 KBE/g max

 

 

 

Anwendungen

 

Trypsin ist ein weit verbreitetes proteolytisches Enzym, das in Pharmazeutika, Biotechnologie und Forschungslabors eingesetzt wird. In der Zellkultur wird es häufig eingesetzt, um anhaftende Zellen aus Kulturgefäßen zu lösen, um sie zu passagieren, zu subkultivieren oder zu analysieren. In der Proteinchemie und Biochemie wird Trypsin zur kontrollierten Verdauung von Proteinen in Peptide verwendet und erleichtert so die Massenspektrometrie, proteomische Studien und die Peptidkartierung. Es wird auch bei der Herstellung bioaktiver Peptidfragmente, Enzymtests und bei der Untersuchung der Enzymkinetik eingesetzt. Im industriellen und pharmazeutischen Kontext kann Trypsin in Wunddebridement-Formulierungen und Nahrungsergänzungsmittel für Verdauungsenzyme eingearbeitet werden. Darüber hinaus wird es in der Forschung zur Untersuchung von Enzym-Substrat-Wechselwirkungen, Proteinverarbeitung und zellulären Signalwegen verwendet.

 

Vorteile

 

Die Vorteile von Trypsin ergeben sich aus seiner hohen Spezifität, Effizienz und Stabilität unter kontrollierten Bedingungen. Seine Fähigkeit, Peptidbindungen an der Carboxylseite von Lysin- und Argininresten selektiv zu spalten, ermöglicht eine präzise Proteinverdauung und reproduzierbare experimentelle Ergebnisse. Trypsin ist hochwirksam bei der Ablösung von Zellen, ohne bei ordnungsgemäßer Anwendung nennenswerte Schäden zu verursachen, wodurch die Konsistenz in Zellkultur-Arbeitsabläufen verbessert wird. Seine enzymatische Aktivität ermöglicht eine schnelle und vorhersagbare Peptidgenerierung für Proteomik- und Analysestudien. Darüber hinaus verbessert seine Verfügbarkeit in gereinigter, stabilisierter Form die einfache Handhabung, Lagerung und Reproduzierbarkeit in Forschungs- und Industrieanwendungen und unterstützt eine konsistente Leistung bei der Proteinverarbeitung und analytischen Experimenten.

 

Abschluss

 

Trypsin ist ein vielseitiges proteolytisches Enzym, das häufig in Zellkulturen, Proteinanalysen und pharmazeutischen Formulierungen eingesetzt wird. Seine Spezifität, Effizienz und Stabilität machen es zu einem Schlüsselwerkzeug für den Proteinverdau, die Peptidkartierung, enzymatische Studien und Zellkulturanwendungen. Diese Eigenschaften sichern seine anhaltende Bedeutung in der Laborforschung, industriellen Prozessen und biotechnologischen Anwendungen.

 

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